Proteinfaltung verändert das Wasser in der Umgebung: RUB-Chemiker in JACS
Protein in Faltung und leicht aufgefaltet (r.). Teils entfaltet sorgt das Protein für weniger Ordnung im Wasser.
Proteine schaffen Ordnung im Wasser
Im Wasser werden die schwachen Bindungen zwischen zwei benachbarten Wassermolekülen, die so genannten Wasserstoffbrückenbindungen, ständig blitzschnell geöffnet und geschlossen: Im Durchschnitt passiert das alle 1,3 Picosekunden (eine Picosekunde = 10 hoch -12 Sekunden). "Schon kleine Konzentration von Proteinen im Wasser führen dabei zu messbaren Änderungen in den kollektiven Bewegungen", erklärt Prof. Havenith-Newen die Ergebnisse bisheriger Untersuchungen mittels THz-Spektroskopie.
Auf die Faltung kommt es an
Während das gefaltete Protein jedoch bis zu 1.000 Wassermoleküle in seiner Umgebung beeinflusst, gilt das für ein teilweise entfaltetes Protein nur in weit geringerem Ausmaß. Verändert man durch gezielte Mutation das Protein an einzelnen Stellen, so ist der Effekt ebenfalls weniger ausgeprägt. Das konnten die Forschungsgruppen von Prof. Havenith-Newen, Prof. Dr. Martin Gruebele und Prof. Dr. David M. Leitner aus der RUB, der University of Illinois und der University of Nevada jetzt beobachten. "Das Wasser in der Umgebung von gefalteten Proteinen ist also verschieden von dem in der Umgebung eines entfalteten Proteins", stellt Prof. Havenith-Newen fest. "Damit wird die Hypothese weiter gestützt, dass Protein und Wasser nicht voneinander unabhängig sind, sondern sich gegenseitig beeinflussen - ein Effekt, von dem man seit längerem annimmt, dass er für die Proteinfaltung entscheidend sein könnte, die wiederum für die Proteinfunktion von großer Bedeutung ist."
Neue, hochgenaue Nachweismethode
Die THz-Spektroskopie ist eine neue, äußerst empfindliche Nachweismethode, um Änderungen der schnellen Wasserbewegungen in der Nähe von Proteinen zu beobachten. Der THz-Frequenzbereich liegt zwischen Mikrowelle und Infrarotbereich. Aufgrund eines besonders leistungsstarken Lasers, der an der RUB erstmals in der Chemie eingesetzt wird, ist es jetzt möglich, Proteinen in ihrer natürlichen Umgebung beim schnellen Tanz mit den Wassermolekülen zuzuschauen. Die jetzt im Journal of the American Chemical Society veröffentlichten Arbeiten wurden durch das Human Frontier Science Programme finanziert. Martin Gruebele war als Friedrich-Wilhelm Besselpreisträger der Alexander von Humboldtstiftung an der Fakultät für Chemie der RUB.
Titelaufnahme
S. Ebbinghaus, S. J. Kim, M. Heyden, X. Yu, M. Gruebele, D.M. Leitner, and M. Havenith: Protein sequence- and pH-dependent hydration probed by Terahertz spectroscopy. In: Journal of the American Chemical Society, ASAP Article 10.1021/ja0746520 S0002-7863(07)04652-5, Web Release Date: February 5, 2008, Copyright © 2008 American Chemical Society, http://pubs.acs.org/...jacsat/asap/abs/ja0746520.html
Weitere Informationen
Prof. Dr. Martina Havenith-Newen, Fakultät für Chemie und Biochemie der Ruhr-Universität Bochum, Tel. 0234/32-24249, Fax: 0234/32-14183, E-Mail: martina.havenith@ruhr-uni-bochum.de
