Früherkennung mit der Vibrationsspektroskopie: RUB-Beitrag setzt sich im Wettbewerb "Med in NRW" durch
Detaillierte Aussagen mit neuer Methode
Das CVM soll vibrationsspektroskopische, abbildende Methoden einsetzen, um Krankheiten, vor allem Krebs, möglichst frühzeitig zu erkennen und Wirkstoffe zu analysieren. Auf beiden Gebieten wird die Vibrationsspektroskopie bislang kaum genutzt, obwohl sie sich inzwischen hervorragend dafür eignet. Mit den am Lehrstuhl für Biophysik der RUB entwickelten infrarot- und ramanspektroskopischen Verfahren lassen sich im Gegensatz zu anderen Methoden sehr viel detailliertere Aussagen über die Interaktion von Proteinen treffen - insbsondere zur Charakterisierung von Körperflüssigkeiten und Gewebeschnitten. In bisherigen Ansätzen müssen Gewebeproben aufwändig angefärbt werden. Mit Hilfe der Vibrationsspektroskopie kann man die Proben direkt biochemisch bestimmen und somit zum BeispielTumorzellen identifizieren. Die Spektren stellen dabei einen charakteristischen "Fingerabdruck" dar.
Von der Probe bis zur praktischen Anwendung
Beteiligt am CVM sind Prof. Thomas Brüning (Direktor des Forschungsinstituts für Arbeitsmedizin der Deutschen Gesetzlichen Unfallversicherung, BGFA, Klinikum der RUB) und Prof. Wolff Schmiegel (Knappschaftskrankenhaus Bochum-Langendreer, Klinikum der RUB). Das BGFA und die medizinische Uniklinik stellen Probenmaterial für die weitere Forschung zur Verfügung. Die Ergebnisse sollen dann in die medizinische Praxis einfließen. Geplant ist, eine Methode zur Früherkennung von beruflich verursachten Lebererkrankungen und Darmkrebs zu entwickeln, wobei sich die Vibrationsspektroskopie auch für endoskopische Untersuchungen eignet. Darüber hinaus erforschen die Wissenschaftler die Wechselwirkungen von Wirkstoffen mit Zielproteinen - zunächst bei Proteinen der Ras-Familie, die unter anderem beim Darmkrebs eine entscheidende Rolle spielen.
Hochaufgelöste Proteininteraktion
Für die Entwicklung der vibrationsspektroskopischen Methode trFTIR erhielt Prof. Gerwert mehrere Auszeichnungen, unter anderem den Innovationspreis Ruhr 2006. Mit dem Verfahren lassen sich Reaktionsmechanismen insbesondere von Membran-Proteinen aufklären, aber auch Protein-Protein-Interaktionen räumlich und zeitlich mit höchstmöglicher Auflösung zeigen und so das komplexe dynamische Wechselspiel der Proteine auf atomarer Ebene bestimmen. Heute eingesetzte Methoden, die sogenannte "Proteomik" und "strukturelle Genomik", können zwar Proteine identifizieren und die atomare Struktur von Proteinen auflösen, nicht aber deren Dynamik. Es konnte bisher eine Art "Schnappschuss" vom eingefrorenen Protein aufgenommen werden. Die Bochumer trFTIR macht dagegen das Funktionieren von Proteinen und ihre dynamischen Interaktionen in Netzwerken sichtbar. "Man schaut quasi durch ein Nanoskop in Echtzeit in die Proteinnanowelt", so Prof. Gerwert. Damit kann die trFTIR zu einem zentralen Werkzeug der Systembiologie werden, da sie im Prinzip auch an Zellmembranen und an der lebenden Zelle eingesetzt werden kann, um Veränderungen, zum Beispiel Zellwachstum, frühzeitig zu erkennen. Die trFTIR ermöglicht dies in bisher unerreichter Empfindlichkeit und Schnelligkeit.
Größter Wettbewerb der Landesregierung
Insgesamt stehen in den kommenden Jahren bis zu 70 Millionen Euro aus Mitteln der EU (Ziel 2-Programm), des Landes, der Kommunen und privater Partner zur Verfügung, um Projekte zu fördern, die die Qualität der medizinischen Versorgung verbessern und Arbeitsplätze in der Gesundheitsbranche schaffen. Der Wettbewerb "Med in NRW" ist damit der größte der Landesregierung im NRW-EU-Ziel 2-Programm.
Weitere Informationen
Prof. Dr. Klaus Gerwert, Lehrstuhl für Biophysik der RUB, Tel. 0234/32-24461, E-Mail: gerwert@bph.rub.de
Wettbewerb "Med in NRW": http://www.ziel2-nrw.de/.../2008_06_30_Med_in_Sieger.html




